科学家首次报道能量耦合因子转运蛋白结构

对解决细菌抗药性问题具参考价值

来源:中国科学报 2013-4-17 陈彬

  近日,清华大学生命科学学院施一公研究组在《自然》杂志网络版上,首次报道了能量耦合因子转运蛋白复合物四聚体的晶体结构,并通过结构信息阐述了该蛋白复合物工作的分子机制。

  据了解,能量耦合转运蛋白是一类近年来新鉴定的转运蛋白,广泛存在于革兰氏阳性病原菌中,负责摄入一些维生素及其他微量元素。该转运蛋白复合物包含4个组分:两个结合并水解ATP提供能量的亲水蛋白(EcfA和EcfA’),一个识别和转运底物的膜蛋白(EcfS),另一个传递能量的膜蛋白(EcfT)。

  经过近3年的努力,施一公团队通过X射线晶体衍射方法,解析了能量耦合因子转运蛋白的三维结构。研究人员发现,膜蛋白EcfS与细胞膜基本处于平行状态,而一般膜蛋白基本上垂直于细胞膜。他们据此认为,转运蛋白EcfS通过在膜内翻转来摄入底物。当处于垂直细胞膜状态时,EcfS可与底物结合,然后翻转进入平行状态并释放底物,之后返回垂直状态进行下一轮循环。在该过程中,亲水蛋白EcfA和EcfA’水解ATP并耦合膜蛋白EcfT为EcfS的翻转提供能量。这是一种崭新的膜转运蛋白工作模型。

  据了解,这是施一公研究团队继2010年在世界上首次解析并报道膜蛋白EcfS的晶体结构之后,在研究能量耦合因子转运蛋白方面的又一重大突破。由于该转运蛋白只存在于细菌里,可针对这类蛋白筛选或设计新的抗菌药。因此,该工作不仅是阐述能量耦合因子转运蛋白工作机制方面的一次突破,也对解决日益严重的细菌抗药性等问题有着参考价值。

2013年04月17日 13:48:42  清华新闻网

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