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施一公小组探明TIPE2蛋白的结构

相关论文发表于《自然—结构与分子生物学》

  海外杰出学者施一公回国后在清华大学建立了自己的实验室,近期,他在新的实验室以清华的名义发表的文章刊登在《自然》(Nature)子刊——《自然—结构与分子生物学》(Nature Structural & Molecular biology)2008年12月14日在线版上,文章题为“Crystal structure of TIPE2 provides insight into Immune homeostasis”。

  TNFAIP8-like 2(TIPE2)在维持免疫内环境的过程具有重要的意义,但是关于TIPE2的工作机制至今不明晰。

  施一公的研究小组对TIPE2的晶体结构进行了分析,发现其真实的蛋白折叠结构与先前用 软件预测的折叠结构有出入,尤其是该蛋白的死亡效应区域(death effector domain)结构。明显的,TIPE2蛋白具有一个巨大的疏水中央腔体结构,该区域具有协助蛋白结合的功能。探明TIPE2蛋白的结构的意义在于深入了 解TIPE2蛋白的功能和作用机制,并且对TNFAIP8蛋白家族的结构预测也具有借鉴指导意义。

  (《自然—结构与分子生物学》(Nature Structural & Molecular Biology),16, 89 - 90,Xu Zhang,Yigong Shi)

  来源:生物通2009-1-13

(http://news.tsinghua.edu.cn)
[更新:2009-01-15]
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