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清华大学Nature子刊发表新成果

来源:生物通 2012-06-06 何嫱

  近期来自清华大学生命科学学院的研究人员在《自然结构与分子生物学》(Nature Structural & Molecular Biology)发表了题为“AMP-activated protein kinase undergoes nucleotide-dependent conformational changes”(AMP激活的蛋白激酶发生核苷酸依赖性的构象改变“)的研究论文。

  文章的通讯作者是清华大学生命科学学院的吴嘉炜教授,其早年毕业于南京大学基础学科教育强化部,2003年回国后受聘于清华大学生命科学学院,组建结构生物化学实验室。长期从事生物大分子结构生物学研究,在蛋白质分子的微管结构基础上研究其调控机制,为药物研发提供坚实的理论基础,先后在Nature、Cell、JBC等重要国际学术期刊上发表文章40余篇。2011年荣获第八届“中国青年女科学家奖。”

  磷酸腺苷(AMP)激活的蛋白激酶(AMP-activated  protein  kinase,AMPK)是一种在细胞内行使能量代谢调节的蛋白激酶。它主要的特征是能与AMP结合,通过AMP感受细胞能量状态来维持真核细胞的ATP生成和消耗的平衡,即能量稳态。同时,AMPK在调控细胞生长和增殖、建立和稳定细胞极性、调节动物寿命、调控生理节律等方面也起着重要作用。

  2009年,吴嘉炜研究小组曾在AMPK研究中取得重大成果,相关论文“AMP激活的蛋白激酶自抑制机制的结构特征”(Structural insight into the autoinhibition mechanism of AMP-activated protein kinase)在Nature杂志上发表。在这篇文章中,研究人员解析了两个包含激酶结构域的AMPK片段结构,并详细研究了单磷酸腺苷(AMP)调节AMPK激酶活力的动力学过程,并提出了一个新的AMPK活力调控模型。这一研究为Ⅱ型糖尿病的新药研发提供了有力的理论基础。

  在新文章中,研究人员证实能量感受器AMP激活蛋白激酶通过AMP结合γ亚基上变构激活形成了异源三聚体复合物。哺乳动物AMPK核心共晶体结构揭示在ATP存在的情况下γ亚基的核苷酸结合位点3被遮盖。然而存在AMP时则结合到了核苷酸结合位点3上。诱变研究表明位点3和4对于AMPK变构激活至关重要。

  新研究揭示了AMP可能在AMPK上的结合位置及相应的生理意义,为深入了解APMK的调节机制具有重要意义。

(http://news.tsinghua.edu.cn)
[更新:2012-06-07 15:50:03]
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